- Код статьи
- 10.31857/S0869769824020074-1
- DOI
- 10.31857/S0869769824020074
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том / Номер выпуска 2
- Страницы
- 70-79
- Аннотация
- Вирус гепатита С (ВГС) – гепатотропный вирус, хроническая инфекция которого может привести к печеночной недостаточности, циррозу печени и гепатоцеллюлярной карциноме. Два вирусных оболочечных гликопротеина E1 и E2 опосредуют проникновение вируса в клетки хозяина и являются мишенями для вируснейтрализующих антител, играющих важную роль в ограничении инфекции. Цель исследования – проанализировать наличие антител к пептидам, воспроизводящим В-клеточные эпитопы оболочечных белков ВГС, для оценки их возможной ассоциации с элиминацией вируса. Синтез трех пептидов из оболочечных белков вируса проводился твердофазным методом. Аминокислотные последовательности пептидов соответствовали участкам 244–259 и 313–324 белка Е1 и 395–411 белка Е2. Иммунореактивность пептидов была проанализирована методом твердофазного иммуноферментного анализа (ИФА) с использованием сывороток крови 63 участников с острым и хроническим гепатитом С. По результатам ИФА установлено, что антитела выявляются у 55,6% участников (ошибка выборки 6,3%). Если титр антител к анализируемым пептидам был 1:80 или превышал его, то большинство участников завершали терапию с достижением устойчивого вирусологического ответа или наблюдался острый гепатит с элиминацией вируса. Этот факт может свидетельствовать о потенциальной значимости наличия антител к анализируемым В-клеточным эпитопам оболочечных белков ВГС в титре 1:80 или выше для позитивного исхода острой фазы инфекции и терапии препаратами прямого противовирусного действия.
- Ключевые слова
- синтетические пептиды В-клеточные эпитопы оболочечные белки вируса гепатита С иммунореактивность
- Дата публикации
- 15.09.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 13
Библиография
- 1. World Health Organization. Global Hepatitis Report, 2017 / World Health Organization. Geneva, Switzerland, 2017. 83 p. URL: https://www.who.int/hepatitis/publications/global-hepatitis-report2017/en/ (accessed on 20.03.2023).
- 2. Wang R., Suzuki S. et al. Induction of broadly neutralizing antibodies using a secreted form of the hepatitis C virus E1, E2 heterodimer as a vaccine candidate // PNAS. 2022. Vol. 119, N11.
- 3. Colpitts C. C., Tsai P. L., Zeisel M. B. Hepatitis C virus entry: An intriguingly complex and highly regulated process // Int. J. Mol. Sci. 2020. Vol. 21. P. 2091.
- 4. Sepulveda-Crespo D., Resino S., Martinez I. Hepatitis C virus vaccine design: focus on the humoral immune response // J. Biomed. Sci. 2020. Vol. 27. P. 78.
- 5. Raghuraman S., Park H., Osburn W. O., Winkelstein E., Edlin B. R., Rehermann B. Spontaneous clearance of chronic hepatitis C virus infection is associated with appearance of neutralizing antibodies and reversal of T-cell exhaustion // J. Infect. Dis. 2012. Vol. 205, N5. P. 763–771.
- 6. Pestka J. M., Zeisel M. B., Bläser E. et al. Rapid induction of virus-neutralizing antibodies and viral clearance in a single-source outbreak of hepatitis C // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2007. Vol. 104, N14. P. 6025–6030.
- 7. Quadeer A. A., Louie R. H.Y., McKay M. R. Identifying immunologically-vulnerable regions of the HCV E2 glycoprotein and broadly neutralizing antibodies that target them // Nat. Com. 2019. Vol. 10. P. 2073.
- 8. Cocquerel L., Meunier J. C., Op de Beeck A., Bonte D., Wychowski C., Dubuisson J. Coexpression of hepatitis C virus envelope proteins E1 and E2 in cis improves the stability of membrane insertion of E2 // J. Gen. Virol. 2001. Vol. 82, № 7. P. 1629–1635.
- 9. Keck Z. Y., Sung V. M.H., Perkins S. et al. Human monoclonal antibody to hepatitis C virus E1 glycoprotein that blocks virus attachment and viral infectivity // J. Virol. 2004. Vol. 78, N13. P. 7257–7263.
- 10. Mesalam A. A., Desombere I., Farhoudi A. et al. Development and characterization of a human monoclonal antibody targeting the N-terminal region of hepatitis C virus envelope glycoprotein E1 // Virology. 2018. Vol. 514. P. 30–41.
- 11. Tzarum N., Wilson I. A., Law M. The neutralizing face of hepatitis C virus E2 envelope glycoprotein // Front. Immunol. 2018. Vol. 9. P. 1315.
- 12. Farci P., Shimoda A., Wong D. et al. Prevention of hepatitis C virus infection in chimpanzees by hyperimmune serum against the hypervariable region 1 of the envelope 2 protein // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1996. Vol. 93, N26. P. 15394–15399.
- 13. Николаева Л. И., Петрова Е. В., Финогенова М. П. Антитела к оболочечным белкам Е1 и Е2 у людей, инфицированных вирусом гепатита С // Эпидемиология и вакцинопрофилактика. 2006. Т. 1, № 26. С. 37–41.
- 14. Sobolev B. N., Poroikov V. V., Olenina L. V., Kolesanova E. F., Archakov A. I. Comparative analysis of amino acid sequences from envelope proteins isolated from different hepatitis C virus variants: possible role of conservative and variable regions // J. Viral. Hepat. 2000. Vol. 7, N5. P. 368–374.
- 15. ZibertA., Kraas W., Ross R. S., Meisel H., Lechner S., Jung G., Roggendorf M. Immunodominant B-cell domains of hepatitis C virus envelope proteins E1 and E2 identified during early and late time points of infection // J. Hepatol. 1999. Vol. 30, N2. P. 177–184.
- 16. Garcia J. E., Puentes A., Súarez J., López R., Vera R., Rodríguez L. E., Ocampo M., Curtidor H., Guzman F., Urquiza M., Patarroyo M. E. Hepatitis C virus (HCV) E1 and E2 protein regions that specifically bind to HepG2 cells // J. Hepatol. 2002. Vol. 36, N2. P. 254–262.
- 17. Garry R. F., Dash S. Proteomics computational analyses suggest that hepatitis C virus E1 and pestivirus E2 envelope glycoproteins are truncated class II fusion proteins // Virology. 2003 Vol. 307, N2. P. 255–265.
- 18. Giang E., Dorner M., Prentoe J. C., Dreux M., Evans M. J., Bukh J., Rice C. M., Ploss A., Burton D. R., Law M. Human broadly neutralizing antibodies to the envelope glycoprotein complex of hepatitis C virus // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2012. Vol. 109, N16. P. 6205–6210.
- 19. Owsianka A., Clayton R. F., Loomis-Price L.D., McKeating J.A., Patel A. H. Functional analysis of hepatitis C virus E2 glycoproteins and virus-like particles reveals structural dissimilarities between different forms of E2 // J. Gen. Virol. 2001. Vol. 82, pt. 8. P. 1877–1883.
